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Meine wissenschaftliche Laufbahn entwickelte sich in Argentinien, Spanien und Deutschland und spiegelt ein kontinuierliches Engagement für internationale Mobilität, interdisziplinäre Forschung und wissenschaftliche Zusammenarbeit wider. Ich promovierte 2003 in Organischer Chemie, gefördert durch Stipendien von CONICET (Argentinien) und DAAD (Deutschland), unter der Betreuung von Julio C. Podestá und Terence Mitchell (TU Dortmund). Zwischen 2003 und 2007 absolvierte ich Postdoc-Aufenthalte in Spanien, überwiegend in der Arbeitsgruppe von Prof. José L. Mascareñas an der Universidad de Santiago de Compostela. Dort war ich an fünf Publikationen beteiligt, darunter Beiträge in Angewandte Chemie (2006) und Nature Communications (2013). Anschließend wechselte ich in die Arbeitsgruppe von Prof. María Luz Rodríguez an die Universidad Complutense de Madrid, wo ich die Homologation meiner Promotion erlangte. Kurz darauf erhielt ich 2008 eine Stelle als „Adjunct Research Scientist“ bei CONICET (Argentinien), was den Beginn meiner unabhängigen wissenschaftlichen Tätigkeit markierte. Aufbauend auf meiner Expertise in Peptidchemie und molekularer Selbstassemblierung etablierte ich eine eigene Forschungslinie und entwickelte Kooperationen mit Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern in Europa und Lateinamerika.
Im Jahr 2015 wechselte ich als Alexander-von-Humboldt-Stipendiat für erfahrene Wissenschaftler an die Universität Bielefeld in die Arbeitsgruppe von Prof. Norbert Sewald. Dort initiierte und etablierte ich eigenständig ein neues Forschungsprogramm zur Selbstassemblierung von Gliadin-abgeleiteten Peptiden und deren Rolle bei glutenassoziierten Erkrankungen. Diese von mir entwickelte Forschungsrichtung erweiterte sich von grundlegenden Untersuchungen zur Peptidoligomerisierung hin zu Studien ihrer biologischen Effekte in zellulären Modellen. Die erfolgreiche Etablierung dieses Programms führte zur Einwerbung kompetitiver DFG-Drittmittel als Principal Investigator sowie zur Formulierung unserer aktuellen Hypothese zur Beteiligung proteolytisch resistenter Gliadin-Peptid-Oligomere an der Pathogenese glutenassoziierter Erkrankungen. Das internationale Umfeld der Universität Bielefeld sowie die Unterstützung durch Prof. Norbert Sewald und Prof. Thomas Hellweg ermöglichten es mir, chemische, biophysikalische und biologische Ansätze integrativ in meiner Forschung zu verknüpfen.
Meine Forschung untersucht die Selbstassemblierung von Peptiden und deren Rolle in biologischer Funktion und Dysfunktion unter Integration von Peptidchemie, Biophysik und Molekularbiologie. Ein zentrales Ergebnis meiner Arbeiten ist die Entdeckung, dass proteolytisch resistente Glutenpeptide sich zu Oligomeren und Nanostrukturen zusammenlagern, die entzündliche Reaktionen auslösen und die intestinale Permeabilität erhöhen. Diese Arbeiten klärten molekulare Mechanismen auf, die Peptidaggregation mit Entzündung verbinden, und identifizierten potenzielle therapeutische Bindungspartner. Damit tragen sie zu dem aufkommenden Konzept bei, dass glutenassoziierte Erkrankungen als Proteinaggregationskrankheiten verstanden werden können (u.a. Angew. Chem. 2024; ACS Nano 2025).
Zeitnah habe ich meine Expertise auf neurodegenerative Erkrankungen ausgeweitet und zu kooperativen Studien zu Amyloid-β und Tau beigetragen (Nat. Commun. 2025; J. Med. Chem. 2026).