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Wie Anti-Frost-Proteine Eiskristalle wachsen lassen

Veröffentlicht am 7. März 2019, 10:34 Uhr

Internationales Forschungsteam beweist doppelte Fähigkeit von Molekülen 

Mit Anti-Frost-Proteinen schützen sich Bakterien, Pflanzen, Insekten oder auch Fische vor der Kälte. Die Proteine blockieren das Eiskristallwachstum. Ein deutsch-israelisches Forschungsteam beweist in einer neuen Studie, dass diese Proteine auch eine ungewöhnliche zweite Eigenschaft haben: Bei tiefen Temperaturen können sie das Wachstum von Eiskristallen auslösen, statt es aufzuhalten. Für die Untersuchung arbeiteten Forschende der Universität Bielefeld, der Hebrew University of Jerusalem und des Weizmann Institute of Science in Rehovot (Israel) zusammen. Die Studie erscheint heute (07.03.2019) im „Journal of Physical Chemistry Letters“.

Prof. Dr. Thomas Koop von der Universität Bielefeld forscht zur Eisbildung auf mikroskopisch kleinem Raum. Foto: Universität Bielefeld
Prof. Dr. Thomas Koop von der Universität Bielefeld forscht zur Eisbildung auf mikroskopisch kleinem Raum. Foto: Universität Bielefeld
„In unserer Studie geht es um den Einfluss von speziellen, natürlich vorkommenden Proteinen auf kleinste Eiskristalle – die Kristallembryonen“, sagt Professor Dr. Thomas Koop. Der Chemiker leitet die Forschungsgruppe „Atmosphärische und physikalische Chemie“ der Universität Bielefeld. „Solche Proteine sorgen normalerweise dafür, dass Kristallembryonen neutralisiert werden und nicht zu großen Eiskristallen anwachsen.“ Das ist zum Beispiel überlebenswichtig für Larven des Mehlkäfers, die sich mit einem Protein davor schützen, dass ihre Außenhaut durch Eiskristalle beschädigt und dass ihre Körperflüssigkeit einfriert. Wenn die Außentemperatur sinkt, scheiden die Larven ein Anti-Frost-Protein aus. Die Protein-Moleküle legen sich um die Kristallembryonen und verhindern so, dass diese zu groß werden und damit Zellen schädigen können.

„Für viele andere Lebewesen ist es hingegen nützlich, wenn sie Wasser zum Vereisen bringen können“, sagt Koop. Das gilt beispielsweise für Bakterien, die die Eisbildung auslösen. Sie scheiden Proteine aus, auf denen sich Kristallembryonen bilden, die zu großen Eiskristallen heranwachsen. So können Bakterien zum Beispiel die Schale einer Tomate dazu bringen, aufzuplatzen. 

In der Wissenschaft wurden die eisbildenden und eishemmenden Proteine bisher als zwei unterschiedliche Proteinarten betrachtet – das liegt auch an ihrer unterschiedlichen Größe. Eishemmende Proteine bestehen aus kurzen Molekülen, eisbildende Proteine aus langen, großen Molekülen. 

Die neuen Experimente zeigen jetzt: „Ein Anti-Frost-Molekül kann nicht nur das Wachstum von Eis verhindern – es kann das Wachstum auch auslösen“, sagt Koop. 

Die Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler haben zwei natürlich vorkommende Anti-Frost-Proteine getestet: das Protein der Mehlkäfer-Larven und das Protein eines arktischen Fisches aus der Familie der Aalmutter. Sie beobachteten die Wirkung der Proteine auf dünnen Chips, entwickelt am Weizmann Institute of Science, die von mikroskopisch kleinen Kanälen mit Verdickungen durchzogen sind. Dazu nahmen sie reines, destilliertes Wasser und gaben eine bestimmte Konzentration des jeweiligen Proteins hinein. Dann injizierten sie diese Proteinlösung in den Chip. In dem Chip sammelten sich in den Verdickungen winzig kleine Wassertröpfchen. Danach gaben sie die Chips in eine Kühlzelle, der die Plättchen auf bis zu minus 40 Grad kühlt. 

Blick durch das Mikroskop auf Untersuchungschips: Eine hohe Konzentration von Anti-Frost-Proteinen sorgt dafür, dass die Tropfen bei weniger kalten Temperaturen als üblich einfrieren (gefrorene Tropfen dunkel). Foto: Universität Bielefeld
Blick durch das Mikroskop auf Untersuchungschips: Eine hohe Konzentration von Anti-Frost-Proteinen sorgt dafür, dass die Tropfen bei weniger kalten Temperaturen als üblich einfrieren (gefrorene Tropfen dunkel). Foto: Universität Bielefeld
„Die Tropfen in unserem Chip dürften eigentlich erst bei minus 38,4 Grad einfrieren“, sagt Koop. Doch es passiert das Gegenteil: „Wenn die Tropfen die vermeintlich eishemmenden Anti-Frost-Proteine enthalten, bilden sich die Eiskristallembryonen schon bei weniger niedrigen Temperaturen und beginnen zu wachsen.“ So friert im Fall des Larven-Proteins die Hälfte aller Tropfen schon ab minus 33,9 Grad ein. „Damit konnten wir zeigen, dass die Anti-Frost-Proteine je nach Temperatur eishemmende oder eisbildende Eigenschaften haben. Über diese Ambivalenz solcher Proteine wurde bereits seit vielen Jahren spekuliert, wir konnten sie nun erstmals experimentell nachweisen“, sagt Professor Dr. Ido Braslavsky von der Hebrew University of Jerusalem. Professor Dr. Yinon Rudich vom Weizmann Institute of Science fügt hinzu: „Durch den Chip hatten wir überhaupt erst die Möglichkeit, die Eisbildung durch die Anti-Frost-Proteine experimentell untersuchen zu können“. 

Ein großer Teil der Experimente für die Studie wurde an der Universität Bielefeld durchgeführt. Ergänzende Gefrierexperimente und die Chips als Träger des untersuchten Wassers und der Proteinlösungen stammen vom Weizmann Institute of Science in Rehovot. Die Anti-Frost-Proteine der Mehlkäfer-Larven und des arktischen Fisches wurden an der Hebrew University of Jerusalem (Campus Rehovot) hergestellt. Die Eishemmung des Proteins wurde dort ebenfalls nachgewiesen.

Eisbildende und eishemmende Proteine sind nicht nur in der Natur üblich. Sie werden heutzutage auch als technische Hilfsmittel genutzt. So könnten Anti-Frost-Proteine in Lackfarbe zum Frostschutz der lackierten Flächen beitragen. Die Proteine können auch als Zutat für Speiseeis genutzt werden, um es cremig zu halten. Eisbildende Proteine werden zudem in Skigebieten eingesetzt, um Kunstschnee schon bei minus 3 Grad erzeugen zu können, statt erst niedrigere Temperaturen abwarten zu müssen.

Originalveröffentlichung:
Lukas Eickhoff, Katharina Dreischmeier, Assaf Zipori, Vera Sirotinskaya, Chen Adar, Naama Reicher Ido Braslavsky, Yinon Rudich, Thomas Koop: Contrasting Behavior of Antifreeze Proteins: Ice Growth Inhibitors and Ice Nucleation Promoters. Journal of Physical Chemistry Letters.  http://doi.org/10.1021/acs.jpclett.8b03719, in der Print-Ausgabe erschienen am 07. März 2019.
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